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蛋白小分子

蛋白质是聚合物，这意味着它们是由许多较小分子组成的大分子。这些构成蛋白质的小分子被称为氨基酸。每个氨基酸都包含一个碳原子、一个氨基（Amino Group）、一个羧基（Carboxyl Group）和一个侧链（也称为R基）。侧链是氨基酸中唯一可变的部分。侧链的类型决定了氨基酸的种类，并影响其特性（如大小、pH值和极性）。

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蛋白-蛋白对接

蛋白质与蛋白质对接（protein-protein docking）是生物物理学领域的重要研究方法，通过计算预测两个或多个蛋白质分子结合时的空间构象及相互作用机制。 ‌
核心原理
该技术基于能量最小化原则，通过计算机模拟蛋白质分子间的几何匹配和能量匹配过程，生成复合物模型。结合自由能计算、空间匹配等手段，揭示蛋白质相互作用位点及结合模式。

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生物动力学模拟

分子动力学（Molecular Dynamics, MD）模拟是一种计算方法，用于研究分子系统在不同时间和空间尺度下的行为。通过解决牛顿运动方程，MD模拟可以提供分子系统的详细动力学信息，包括原子位置、速度和加速度。这些信息对于理解生物分子的结构、功能和相互作用至关重要。

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RMSD分析

RMSD分析（均方根偏差分析）是一种用于衡量两个结构之间相似性的指标，常用于比较蛋白质或配体的结构。它通过计算结构之间的均方根偏差来表示它们之间的差异程度，较低的RMSD值表示结构之间更相似，而较高的RMSD值表示结构差异较大。RMSD在蛋白质结构解析、模建和分子动力学模拟中被广泛应用，以评估原子偏离比对位置的程度。

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RMSF

RMSF（均方根波动）是指在分子动力学模拟中，用于衡量分子结构波动性的指标。它描述了分子体系中各个原子在某一时刻的位移与其平均位置之间的平均偏离程度。通过计算RMSF，可以了解分子体系的稳定性和结构变化情况，反映原子的运动自由度和柔性。RMSF的计算公式涉及每个原子相对于其平均位置的涨落，通常用于生物大分子结构研究和药物设计等领域。

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蛋白分子互作

在生命微观尺度下，蛋白质是极为关键的生物大分子，广泛参与细胞结构维系、物质转运、新陈代谢催化、信号传导调控等生命活动，是生命活动的重要基石。蛋白质功能的发挥依赖蛋白质-蛋白质相互作用（PPI），PPI参与细胞内众多生理过程，如基因表达调控、信号传导调控等。

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蛋白设计

蛋白质从头设计的概念、方法、挑战和机遇，重点关注过去五年的最新进展，涵盖从结构设计到与细胞功能连接的各个方面。全新蛋白质设计包括一系列计算策略，旨在从头开始创造具有所需结构和功能的蛋白质，而不是依赖现有的蛋白质模板。计算蛋白质设计的传统方法依赖于基于物理学的模型和原子表征，这些模型和表征以结构生物学原理和源自天然蛋白质结构的规则为基础。

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自组装

自组装（self-assembly）是指基本结构单元（如分子、纳米材料、微米或更大尺度的物质）在非共价键的相互作用下，自发形成有序结构的一种技术。这种过程并不是大量原子、离子、分子之间弱作用力的简单叠加，而是若干个体之间同时自发地发生关联并集合在一起，形成一个紧密而有序的整体。

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